Chemie der eiweisskörper / von Dr Otto Cohnheim.

  • Cohnheim Otto, 1873-1953.
Date:
1900
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Credit: Chemie der eiweisskörper / von Dr Otto Cohnheim. Source: Wellcome Collection.

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    saurer Eiweisse sind nicht mit dieser Zerstörung des Aufbaues verbunden; dagegen bewirkt die Fällung mit Säuren, Metallen oder den Alkaloid- reagentien ebensogut eine Denaturirung, wie das Vermischen der Eiweisslösungen mit Chloroform oder Aether, in denen die Eiweisse unlöslich sind. Dass sie es beim längeren Liegen werden, ist bereits erörtert. Ferner hat Schadee van der Does * * * 4) gefunden, dass ein Zusatz von metallischem Silber Eiweisslösungen ungerinnbar macht, d. h. denaturirt. Der chemische Vorgang dabei ist nicht bekannt. Dieselbe Wirkung wie das Silber hat Formaldehyd, wie dies Blum2) gefunden, und nach ihm Benedicenti 3) untersucht hat. Setzt man Formol zu Eiweisslösungen, so werden sie ungerinnbar, richtiger uncoagulirbar, eben weil das Eiweiss dann denaturirt ist, und nur durch die saure oder alkalische Reaction als Acidalbumin, bezw. Alkalialbu- minat in Lösung gehalten wird; dies durch Formol denaturirteEiweiss nennt Blum Protogen, und fasst es, freilich ohne Beweis, als eine Methylenverbindung des Eiweiss auf. — Auch bei der Coagulation durch Fällungsmittel, wie Alkohol, Tannin u. s. w., ist nach Heynsius4), Harnack5), Kühne6) u. A. die Gegenwart von unorganischen Salzen nothwendig. Es gilt hiervon das oben gesagte. Ferner werden, wie Ramsden7) gefunden hat, alle Eiweisskörper bereits durch Schütteln ihrer Lösungen coagulirt undausgefällt; anfangs scheint es noch in löslichem Zustande, nach kurzer Zeit aber tritt Denaturirung und dauerndes Unlöslichwerden ein; Fibrinogen und die Globuline werden dabei leichter coagulirt als die löslicheren Albumine. Ein Theil der Eiweisskörper, das Casein u. a., Nucleoalbumine, Fibrino- gen, die myosinartigen Körper der Gewebe etc. werden, wie Her- mann3) zuerst gezeigt hat, auch durch Oberflächenwirkung, durch Einträgen von gebranntem Thon oder Thierkohle in ihre Lösungen gefällt; derselbe Process liegt vor, wenn man, wie dies Zahn1') und später Lehmann 10) gethan haben, Milch durch Thon zellen saugt; dann geht das Albumin zwar durch, das Casein aber wird von dem porösen Thon gefällt und zurückgehalten. Wie die löslichen Eiweisse verhalten sich auch die gewebsbilden- den; auch sie werden durch Erhitzen, Alkohol, Metallsalze, Form- aldehyd u. s. w. coagulirt und denaturirt, und haben dann ihre natür- lichen Eigenschaften verloren. Auf dieser Coagulation beruht die ') Schadee van der Does, Zeitschr. f. physiol. Chem. 24, 351 (1897). — *) F. Blum, ibid. 22, 127 (1896). — 3) A. Benedicenti, Arch. f. Anat. u. Physiol., Physiol. Abtheil. 1897, S. 219. — *) A. Heynsius, Pflüger’s Arch. f. d. ges. Physiol. 9, 514 (1874). — s) E. Harnack, Ber. deutsch, chem. Ges. 22, II, 3046(1889). — “) W. Kühne, Zeitschr. f. Biolog. 29, 1 (Cap. III) (1892). — 7) W. Ramsden, Arch. f. Anat. u. Physiol., Physiol. Abtheil. 1894, S. 517. 8) L. Hermann, Pflüger’s Arch. f. d. ges. Physiol. 26, 442 (1881) - ) F. W. Zahn, ibid. 2, 598 (1870). — >») W. Hempel, J. Lehmann’s Milchuntersuchungen, ibid. 56, 558 (1894).